นักเคมีได้สังเคราะห์ชิ้นส่วนโปรตีนที่ในการศึกษาในหลอดทดลอง ขัดขวางการก่อตัวของเครือข่ายไฟเบอร์ที่สงสัยว่าเป็นสาเหตุของโรคอัลไซเมอร์ในสมองของผู้ป่วยโรคอัลไซเมอร์ โปรตีนที่เรียกว่า เบต้า-อะไมลอยด์ จะรวมตัวกันเป็นเส้นใย ซึ่งจับตัวกันเป็นก้อนเพื่อสร้างโครงข่ายของเส้นใยที่เรียกว่า โล่ Robert P. Hammer จาก Louisiana State University ใน Baton Rouge กล่าวว่าในขั้นตอนแรกสู่การก่อตัวของเส้นใยนี้ แผ่นโปรตีนที่เกิดขึ้นจะถูกจัดระเบียบเป็นเส้นใยขนาดไมโครเมตร
ทีมงานของ Hammer มุ่งเน้นไปที่ชุดของกรดอะมิโน 5 ชนิด
ที่อยู่ตรงกลางของเบต้า-อะไมลอยด์ ซึ่งมีความยาวรวมของกรดอะมิโน 40 ตัว นักวิทยาศาสตร์สังเคราะห์ชิ้นส่วนโปรตีนหรือเปปไทด์ที่เลียนแบบชุดนี้ แต่พวกเขาปรับแต่งกลุ่มสารเคมีบางกลุ่มที่ปกติแล้วทำให้โปรตีนเบต้า-อะไมลอยด์จับตัวกัน แนวคิดคือการสร้างเปปไทด์ที่จะ “ขัดขวางหรือเปลี่ยนการรวมตัวของโปรตีนเบต้า-อะไมลอยด์” แฮมเมอร์กล่าว
นักวิจัยเปรียบเทียบตัวอย่างเฉพาะของโปรตีนเบต้า-อะไมลอยด์กับส่วนผสมของโปรตีนเบต้า-อะไมลอยด์และเปปไทด์ที่ความเข้มข้นเท่ากัน ตัวอย่างถูกเก็บไว้ที่อุณหภูมิห้องเป็นเวลา 4 1/2 เดือน ภาพจากกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบส่องผ่านเผยให้เห็นโครงสร้างเส้นใยในตัวอย่างเบต้าอะไมลอยด์บริสุทธิ์ แต่ตัวอย่างที่มีเปปไทด์นั้นไม่มีเส้นใย ทีมงานรายงานในวารสาร Journal of the American Chemical Society ฉบับวัน ที่ 22 มีนาคม
นักวิจัยสันนิษฐานมานานแล้วว่าหนูมีต่อมไทมัสเพียงตัวเดียว อวัยวะนี้ตั้งอยู่เหนือหัวใจโดยตรง สร้างส่วนประกอบของระบบภูมิคุ้มกันที่เรียกว่า ทีเซลล์ ซึ่งปกป้องร่างกายจากเชื้อโรคหลายชนิด อย่างไรก็ตาม การวิจัยใหม่ได้ค้นพบต่อมไทมัสตัวที่ 2 ซึ่งอยู่บริเวณคอ
ในขณะที่สร้างหนูกลายพันธุ์เพื่อการศึกษาที่ไม่เกี่ยวข้องกัน Hans-Reimer Rodewald แห่งมหาวิทยาลัย Ulm ในเยอรมนีและเพื่อนร่วมงานของเขาสังเกตเห็นว่าสัตว์ที่ถูกดัดแปลงบางตัวไม่มีต่อมไทมัส อย่างไรก็ตาม หนูยังคงสามารถผลิตทีเซลล์ได้ ซึ่งเป็นงานที่ต่อมไทมัสเท่านั้นที่ทำ
ค้นหาแหล่งที่มาของทีเซลล์ ทีมของ Rodewald
ตรวจสอบร่างกายทั้งหมดของสัตว์ ในที่สุดพวกเขาก็มุ่งเน้นไปที่อวัยวะในคอที่ดูเหมือนต่อมน้ำเหลือง อวัยวะนี้ไม่เหมือนกับต่อมน้ำเหลืองอื่นๆ ตรงที่แสดงการทำงานของยีนหลายตัวที่ทราบก่อนหน้านี้ว่าทำงานเฉพาะในต่อมไทมัสเท่านั้น
เมื่อนักวิจัยปลูกถ่ายอวัยวะลึกลับเหล่านี้ไปยังหนูตัวอื่นที่ไม่มีหลักฐานเกี่ยวกับการทำงานของต่อมไทมัส สัตว์เหล่านั้นก็เริ่มผลิตทีเซลล์ที่ทำงานได้ ทีมงานรายงานการค้นพบนี้ในวารสาร 14 เมษายนScience
Rodewald ตั้งข้อสังเกตว่าการค้นพบนี้อาจทำให้นักวิทยาศาสตร์คิดใหม่เกี่ยวกับการทดลองก่อนหน้านี้ ซึ่งนักวิจัยได้นำไธมัสออกจากหนูทดลองเพื่อหยุดการสร้างทีเซลล์ “เราไม่ได้บอกว่าการทดลองเหล่านั้นไม่ได้ผล แต่คุณต้องคำนึงถึงต่อมไทมัสที่พิเศษนี้ด้วย” เขากล่าว
นักวิจัยได้สาธิตวิธีใหม่ในการตรวจหาแบคทีเรีย วิธีการนี้อาจนำไปสู่การตรวจจับจุลินทรีย์ที่มีความรุนแรงในสิ่งแวดล้อมได้รวดเร็วและเชื่อถือได้มากขึ้น
ระบบตรวจจับส่วนใหญ่จับจุลินทรีย์โดยใช้แอนติบอดีเพื่อจับกับบริเวณบนพื้นผิวของเชื้อโรค Philip S. Low จาก Purdue University ใน West Lafayette, Ind กล่าว แต่บริเวณเหล่านี้มักไม่มีความสำคัญต่อการอยู่รอดของเชื้อโรค ดังนั้นพวกมันจึงมักกลายพันธุ์ , เขาพูดว่า. ทำให้ระบบตรวจจับไม่มีประสิทธิภาพ
กลุ่มของ Low แทนที่จะออกแบบชิ้นส่วนโปรตีนเพื่อจดจำบริเวณบนพื้นผิวของจุลินทรีย์ซึ่งโดยทั่วไปจะไม่เปลี่ยนแปลง ในเชื้อโรค เขากล่าวว่าไซต์ดังกล่าวไม่สามารถกลายพันธุ์ได้หากจุลินทรีย์ไม่สูญเสียความรุนแรง ดังนั้นจึงมีโอกาสน้อยมากที่การเปลี่ยนแปลงในพื้นที่เป้าหมายจะเอาชนะการทดสอบได้ Low กล่าว
ทีมวาดภาพชิ้นส่วนโปรตีนหรือเปปไทด์ลงบนชิปซิลิกอนที่ปลายด้านหนึ่งหลุดออกเป็นสี่เหลี่ยมยาว 500 ไมโครเมตร (µm) กว้าง 100 µm และหนา 1 µm เมื่อกระดานดำน้ำขนาดจิ๋วเหล่านี้จับสปอร์ได้ แรงตึงผิวของพวกมันจะเปลี่ยนไป ทำให้เกิดการโก่งตัวที่สามารถวัดได้ด้วยเลเซอร์ Low อธิบาย
ในวารสาร Journal of the American Chemical Society ที่กำลังจะมีขึ้น กลุ่มของ Low รายงานผลลัพธ์สำหรับชิปที่หลุดออกเป็นแปดส่วน สี่ชิ้นเคลือบด้วยเปปไทด์ที่มีผลผูกพัน และสี่ชิ้นเคลือบด้วยเปปไทด์ที่ไม่จับ เปปไทด์ที่มีผลผูกพันจับสปอร์ของBacillus subtilis ได้มากขึ้น ซึ่งเป็นรูปแบบที่ไม่รุนแรงของแบคทีเรียที่ทำให้เกิดโรคแอนแทรกซ์ นักวิจัยยืนยันการปรากฏตัวของสปอร์ด้วยกล้องจุลทรรศน์
ขณะนี้ทางกลุ่มกำลังทดสอบเปปไทด์ที่เฉพาะเจาะจงสำหรับเชื้อก่อโรคแอนแทรกซ์Bacillus anthracis
credit : เกมส์ออนไลน์แนะนำ >>> สล็อตแตกง่ายเว็บตรง
